swieta

Oczywiście idealnym sposobem wykrywania prionów byłaby metoda nieinwazyjna, na przykład badanie moczu. Niestety, jedynego obiecującego tropuwykrycia w moczu formy PrPSc opornej STANLEY B. PRUSINER jest profesorem neurologii i biochemii w School of Medicine w University of California w San Francisco. Jest cztonkiem National Academy of Sciences, a także Institute of Medicine i American Philosophical Society. W 1997 roku zostat laureatem Nagrody Nobla w dziedzinie fizjologii i medycyny za odkrycie prionów oraz późniejsze badania nad nimi. To jego trzeci artykut dla Scientific American. Zgodnie z zasadą jawności Prusiner deklaruje, że zatożyt firmę InPro Biotechnology, która oferuje kilka testów na obecność prionów, a niektóre z nich licencjonuje koncernowi Beckman Coulter. na proteazę nie udało się dotąd potwierdzić w kolejnych doświadczeniach. Nowe metody diagnostyczne zwiększą wprawdzie bezpieczeństwo przetaczanej krwi i spożywanej żywności, bez wątpienia będą jednak bardzo stresujące dla tych, u których pomogą rozpoznać śmiertelną chorobę prionową. Dlatego wielu badaczy szuka sposobów, by hamować powstawanie chorobotwórczych prionów lub przyśpieszyć usuwanie już dziliśmy, że czas wylęgania (czyli od momentu infekcji do pojawienia się objawów choroby) przedłużył się o prawie 20% w porównaniu ze zwierzętami kontrolnymi, którym nie podawano leku. Takie „zyskanie na czasie" może mieć duże znaczenie dla ludzi, u których rozwija się choroba prionowa, jeśli tylko uda się rozwiązać problem tolerancji wysokich dawek atebryny lub jeśli zostaną stworzone bardziej efektywne pochodne tego nego młodego mężczyzny, ale mało prawdopodobne, by dobrze penetrował tkankę mózgową, gdyż podobnie naładowane substancje podane w ten sam sposób nie były do tego zdolne. Aby uzyskać jasną ocenę skuteczności atebryny i innych leków przeciwprionowych, konieczne jest przeprowadzenie kontrolowanych badań klinicznych. Wstępna próba kliniczna może okazać się niewystarczająca, ponieważ nie wie Chorobotwórcze priony w odróżnieniu od wirusów mogą powstawać samoistnie, przed czym nie uchronią kwarantanny i zakazy. powstałych. Na razie udało się zidentyfikować ponad 20 związków chemicznych, które albo blokują formowanie się prionów PrPSc, albo zwiększają wydajność ich usuwania w hodowlach komórkowych. Wykazano, że niektóre takie związki przedłużają życie myszy lub chomików, jeśli podać je niedługo przed lub wkrótce po zakażeniu zwierząt prionami. Nie udowodniono natomiast, że zmieniają przebieg choroby, kiedy poda się je po długim czasie od zakażenia. Ponadto w hodowlach komórkowych wiele tych związków musi być podawanych w wysokich dawkach, co sugeruje, że dla zwierząt mogą być toksyczne. Zyskać na czasie niezależnie od kwestii toksyczności związanej z wysokimi dawkami pozostaje jeszcze problem znalezienia leku, który przechodziłby przez barierę krewmózg, przemieszczając się z krwiobiegu do tkanki nerwowej. Carsten Korth (obecnie pracująca w HeinrichHeineUniversitat w Dusseldorfie) i ja oraz niezależnie Katsumi Dohura z Uniwersytetu w Kiusiu w Japonii i Byron Caughey z National Institute of Allergy and Infectious Diseases odkryliśmy, że pewne leki o znanym działaniu na mózg, jak na przykład chloropromazyna (wykorzystywana w leczeniu schizofrenii), hamują formowanie się chorobotwórczych prionów w hodowli komórkowej. Inny związek, atebryna, lek antymalaryczny o strukturze przypominającej chloropromazynę, działa w przybliżeniu 10 razy silniej.